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|a La structure des protéines /
|c Jeannine Yon-Kahn, Guy Hervé, Jean-Luc Popot.
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|6 880-01
|a 1.6.3 Sérine et thréonine1.6.4 Tyrosine; 1.6.5 Cytéine; 1.6.6 Méthionine; 1.6.7 Arginine; 1.6.8 Tryptophane; 1.7 Techniques de séparation des acides aminés; 1.7.1 Électrophorèse; 1.7.2 Chromatographie; Chapitre 2 La structure primaire des protéines; 2.1 Définition; 2.2 Détermination de la structure primaire des protéines; 2.2.1 Avancées historiques; 2.2.2 Principes des méthodes de détermination des séquences protéiques; 2.2.3 Spectrométrie de masse; 2.3 Composition globale des protéines en acides aminés; 2.4 Étude des alignements de séquences : taxonomie des protéines; 2.5 Synthèse peptidique
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|a 5.5 Méthodes de détermination des structures protéiques5.5.1 Cristallographie aux rayons X; 5.5.2 Résonance magnétique nucléaire; 5.5.3 Microscopie électronique; Chapitre 6 La structure quaternaire; 6.1 Définition; 6.2 Mode d'association des sous-unités; 6.3 Protéines oligomériques possédant des sous-unités différentes; 6.4 Assemblage de protéines; 6.5 Méthodes d'étude des structures quaternaires; Chapitre 7 Structure des protéines membranaires; 7.1 Localisation et fonction des protéines membranaires; 7.2 Environnement membranaire; 7.2.1 Composition et organisation
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|z Texto completo
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|6 505-00/(S
|a Cover; La structure des protéines; Table des matières; Introduction; Chapitre 1 Les acides aminés, motifs élémentaires; 1.1 Identification; 1.1.1 Asymétrie structurale; 1.2 Propriétés optiques; 1.2.1 Absorption de la lumière; 1.2.2 Fluorescence; 1.2.3 Propriétés rotatoires; 1.3 Propriétés ioniques; 1.4 Modifications chimiques du groupe aminé; 1.4.1 Réactions d'addition sur une double liaison; 1.4.2 Attaque par un réactif électrophile; 1.5 Modifications chimiques du groupe carboxyle; 1.6 Modifications chimiques des chaînes latérales; 1.6.1 Groupes α-aminés et β-carboxyliques; 1.6.2 Histidine
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|6 505-00/(S
|a Chapitre 3 La structure secondaire3.1 Définition; 3.2 Conformations du squelette peptidique; 3.2.1 Hélices; 3.2.2 Déformation des hélices α; 3.2.3 Structures β; 3.2.4 Retournement de la chaîne : les virages; 3.2.5 Autres structures régulières; 3.2.6 Caractéristiques des structures non régulières; 3.2.7 Méthodes d'étude des structures secondaires; 3.3 Transformation des hélices α en structures β; Chapitre 4 La structure supersecondaire; 4.1 Définition; 4.2 Association d'hélices α; 4.3 Association de brins β; 4.4 Interactions entre hélices α et segments β
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|6 505-01/(S
|a 4.5 Interactions entre hélices α ou brins β et segments dépourvus de structure régulière4.6 Principaux motifs structuraux présents dans les protéines; Chapitre 5 La structure tertiaire; 5.1 Définition; 5.2 Caractéristiques de la structure protéique; 5.2.1 Absence de noeud dans la chaîne polypeptidique; 5.2.2 Compacité des protéines globulaires; 5.2.3 Les résidus hydrophobes ont tendance à se rassembler à l'intérieur de la protéine; 5.2.4 Domaines structuraux; 5.2.5 Protéines intrinsèquement non structurées; 5.3 Classification des protéines basée sur la structure; 5.4 Métalloprotéines
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